Apa yang kamu ketahui tentang enzim

Merdeka.com - Enzim membantu mempercepat reaksi kimia dalam tubuh manusia. Enzim mengikat molekul dan mengubahnya dengan cara tertentu. Enzim penting untuk pernapasan, mencerna makanan, fungsi otot dan saraf, di antara ribuan peran lainnya. Lantas, apa sebenarnya enzim itu?

Enzim dibangun dari protein yang dilipat menjadi bentuk yang rumit dan enzim hadir di seluruh tubuh. Reaksi kimia yang membuat tubuh tetap hidup bergantung pada pekerjaan yang dilakukan enzim. Enzim mempercepat (mengkatalisasi) reaksi kimia. Dan dalam beberapa kasus, enzim dapat membuat reaksi kimia jutaan kali lebih cepat daripada tanpa reaksi kimia.

Jadi, zat yang mempercepat reaksi kimia tanpa menjadi reaktan disebut katalis. Katalis untuk reaksi biokimia yang terjadi pada organisme hidup disebut enzim. Enzim biasanya adalah protein, meskipun beberapa molekul asam ribonukleat (RNA) juga bertindak sebagai enzim.

Enzim melakukan tugas kritis untuk menurunkan energi aktivasi reaksi yaitu, jumlah energi yang harus dimasukkan agar reaksi dimulai. Enzim bekerja dengan mengikat molekul reaktan dan menahannya sedemikian rupa sehingga proses pemutusan ikatan kimia dan pembentukan ikatan berlangsung lebih mudah.

Nah, berikut ini adalah penjelasan selengkapnya mengenai fungsi dan cara kerja enzim, serta dampak lingkungan bagi fungsi enzim yang perlu Anda ketahui.

2 dari 5 halaman

Berikut ini adalah fungsi enzim bagi tubuh yang paling utama, melansir dari medicalnewstoday.com:

• Sistem pencernaan - enzim berfungsi untuk membantu tubuh memecah molekul kompleks yang lebih besar menjadi molekul yang lebih kecil seperti glukosa, sehingga tubuh dapat menggunakannya sebagai bahan bakar.
• Replikasi DNA - setiap sel di tubuh Anda mengandung DNA. Dan setiap kali sel membelah, DNA itu perlu disalin. Di sini, enzim berfungsi untuk membantu dalam proses ini dengan cara melepaskan gulungan DNA dan menyalin informasi.
• Enzim hati - organ hati berfungsi untuk memecah racun dalam tubuh. Dan, hati menggunakan berbagai enzim untuk membantu melakukan proses tersebut.

3 dari 5 halaman

Model "gembok dan kunci" pertama kali diusulkan pada tahun 1894. Dalam model ini, situs aktif enzim adalah bentuk tertentu, dan hanya substrat yang akan cocok dengannya, seperti gembok dan kunci. Model ini sekarang telah diperbarui dan disebut dengan model induced-fit. Dalam model ini, situs aktif berubah bentuk saat berinteraksi dengan media. Setelah substrat terkunci sepenuhnya dan pada posisi yang tepat, katalisis dapat dimulai.

Untuk mengkatalisasi suatu reaksi, cara kerja enzim adalah dengan mengikat ke satu atau lebih molekul reaktan. Molekul-molekul ini adalah substrat enzim. Dalam beberapa reaksi, satu substrat dipecah menjadi beberapa produk. Di tempat lain, dua substrat bersatu untuk membuat satu molekul yang lebih besar atau untuk menukar potongan.

Faktanya, apa pun jenis reaksi biologis yang Anda lakukan, mungkin ada enzim yang mempercepatnya. Bagian dari enzim tempat substrat mengikat disebut situs aktif karena di situlah "aksi" katalitik terjadi, mengutip dari khanacademy.org.

Protein terbuat dari unit yang disebut asam amino, dan dalam enzim yang merupakan protein, situs aktif mendapatkan propertinya dari asam amino yang dibangunnya. Asam amino ini mungkin memiliki rantai samping yang besar atau kecil, asam atau basa, hidrofilik atau hidrofobik.

Kumpulan asam amino yang ditemukan di situs aktif, bersama dengan posisinya dalam ruang 3D, memberikan situs aktif ukuran, bentuk, dan perilaku kimia yang sangat spesifik. Berkat asam amino ini, situs aktif enzim secara unik disesuaikan untuk mengikat target tertentu — substrat atau substrat enzim — dan membantunya menjalani reaksi kimia.

Cara kerja enzim hanya dapat berlangsung dalam kondisi tertentu. Sebagian besar enzim dalam tubuh manusia bekerja paling baik pada suhu sekitar 37°C atau suhu tubuh. Pada suhu yang lebih rendah, mereka akan tetap bekerja tetapi jauh lebih lambat.

Demikian pula, cara kerja enzim hanya dapat berfungsi pada rentang pH tertentu (asam/basa). Preferensi mereka tergantung di mana mereka ditemukan di dalam tubuh. Misalnya, enzim di usus bekerja paling baik pada pH 7,5, sedangkan enzim di perut bekerja paling baik pada pH 2 karena lambung jauh lebih asam.

Jika suhu terlalu tinggi atau jika lingkungan terlalu asam atau basa, enzim berubah bentuk; ia mengubah bentuk situs aktif sehingga substrat tidak dapat mengikatnya dan enzim telah berubah sifatnya.

Beberapa enzim tidak dapat berfungsi kecuali mereka memiliki molekul non-protein spesifik yang melekat padanya. Ini disebut kofaktor. Misalnya, karbonat anhidrase, enzim yang membantu menjaga pH tubuh, tidak dapat berfungsi kecuali jika terikat pada ion seng.

Untuk memastikan bahwa sistem tubuh bekerja dengan benar, terkadang enzim perlu diperlambat. Misalnya, jika enzim membuat terlalu banyak produk, perlu ada cara untuk mengurangi atau menghentikan produksi. Aktivitas enzim dapat dihambat dengan beberapa cara:

• Penghambat kompetitif - molekul memblokir situs aktif sehingga substrat harus bersaing dengan penghambat untuk menempel pada enzim.
• Inhibitor non-kompetitif - sebuah molekul mengikat enzim di tempat lain selain situs aktif dan mengurangi efektivitas kerjanya.
• Inhibitor tidak kompetitif - inhibitor mengikat enzim dan substrat setelah mereka terikat satu sama lain. Produk tidak begitu mudah meninggalkan situs aktif, dan reaksinya melambat.
• Inhibitor ireversibel - inhibitor ireversibel mengikat enzim dan menonaktifkannya secara permanen.

4 dari 5 halaman

Di tubuh manusia, terdapat ribuan enzim. Berikut ini adalah beberapa contohnya:

• Lipase - sekelompok enzim yang membantu mencerna lemak di usus.
• Amilase - membantu mengubah pati menjadi gula. Amilase ditemukan dalam air liur.
• Maltase - juga ditemukan dalam air liur; memecah gula maltosa menjadi glukosa. Maltosa ditemukan dalam makanan seperti kentang, pasta, dan bir.
• Tripsin - ditemukan di usus kecil, memecah protein menjadi asam amino.
• Laktase - juga ditemukan di usus kecil, memecah laktosa, gula dalam susu, menjadi glukosa dan galaktosa.
• Asetilkolinesterase - memecah neurotransmitter asetilkolin di saraf dan otot.
• Helikase - mengungkap DNA.
• DNA polimerase - mensintesis DNA dari deoksiribonukleotida.

5 dari 5 halaman

Karena situs aktif disetel dengan cermat untuk membantu terjadinya reaksi kimia, situs tersebut bisa sangat sensitif terhadap perubahan lingkungan enzim. Faktor-faktor yang dapat mempengaruhi situs aktif dan fungsi enzim meliputi:

1. Suhu

Suhu yang lebih tinggi umumnya menghasilkan laju reaksi yang lebih tinggi, dikatalisis oleh enzim atau sebaliknya. Namun, menaikkan atau menurunkan suhu di luar rentang yang dapat ditoleransi dapat memengaruhi ikatan kimia di situs aktif, membuatnya kurang cocok untuk mengikat substrat. Temperatur yang sangat tinggi (untuk enzim hewan, di atas 40 derajat C atau 104 derajat F) dapat menyebabkan cara kerja enzim mengalami denaturasi, kehilangan bentuk dan aktivitasnya.

2. pH

pH juga dapat mempengaruhi fungsi dan cara kerja enzim. Residu asam amino situs aktif seringkali memiliki sifat asam atau basa yang penting untuk katalisis. Perubahan pH dapat memengaruhi residu ini dan menyulitkan media untuk mengikat. Enzim bekerja paling baik dalam rentang pH tertentu, dan, seperti suhu, nilai pH ekstrem (asam atau basa) dapat membuat enzim berubah sifat.

Merdeka.com - Enzim merupakan suatu zat yang bertindak sebagai katalis dalam organisme hidup, mengatur laju di mana reaksi kimia berlangsung tanpa dengan sendirinya diubah dalam proses.

Proses biologis yang terjadi dalam semua organisme hidup adalah reaksi kimia dan sebagian besar diatur oleh enzim. Tanpa enzim, banyak dari reaksi ini tidak akan terjadi pada tingkat yang jelas. Enzim mengkatalisasi semua aspek metabolisme sel.

Hal ini termasuk pencernaan makanan, di mana molekul nutrisi yang besar (seperti protein, karbohidrat, dan lemak) dipecah menjadi molekul yang lebih kecil; konservasi dan transformasi energi kimia; dan pembangunan makromolekul seluler dari prekursor yang lebih kecil.

Banyak penyakit manusia yang diturunkan, seperti albinisme dan fenilketonuria, hasil dari kekurangan enzim tertentu.

Enzim juga memiliki aplikasi industri dan medis yang berharga. Fermentasi anggur, ragi roti, penggumpalan keju dan pembuatan bir telah dilakukan sejak masa-masa awal, tetapi tidak sampai abad ke-19 reaksi ini dipahami sebagai hasil dari aktivitas katalitik enzim.

Sejak itu, enzim telah menjadi semakin penting dalam proses industri yang melibatkan reaksi kimia organik. Penggunaan enzim dalam obat-obatan termasuk membunuh mikroorganisme penyebab penyakit, mendukung penyembuhan luka, dan mendiagnosis penyakit tertentu.

2 dari 7 halaman

Enzim membantu mempercepat reaksi kimia dalam tubuh manusia. Enzim mengikat molekul dan mengubahnya dengan cara tertentu. Enzim sangat penting untuk respirasi, mencerna makanan, mendukung fungsi otot dan saraf, serta masih banyak ribuan fungsi spesifik lainnya.

Enzim adalah fasilitator hebat kehidupan. Mereka menciptakan kondisi yang diperlukan agar reaksi biokimia terjadi dengan cepat. Nama umum yang digunakan ahli kimia untuk entitas kimia yang meningkatkan kecepatan reaksi adalah "katalisator." Enzim adalah katalis biologis - mereka mengkatalisasi reaksi kimia yang terjadi di dalam makhluk hidup.

3 dari 7 halaman

Semua enzim pernah dianggap protein, tetapi sejak 1980-an kemampuan katalitik asam nukleat tertentu, yang disebut ribozim (atau RNA katalitik), telah ditunjukkan, menyangkal aksioma ini. 

Molekul enzim protein besar terdiri dari satu atau lebih rantai asam amino yang disebut rantai polipeptida. Urutan asam amino menentukan pola lipatan karakteristik struktur protein, yang penting untuk spesifisitas enzim. 

Jika enzim mengalami perubahan, seperti fluktuasi suhu atau pH, struktur protein dapat kehilangan integritas (denaturasi) dan kemampuan enzimatiknya. 

4 dari 7 halaman

Enzim akan berinteraksi dengan hanya satu jenis zat atau kelompok zat, yang disebut substrat, untuk mengkatalisasi jenis reaksi tertentu. Karena kekhususan ini, enzim sering dinamai dengan menambahkan akhiran "-ase" ke nama substrat (seperti pada urease, yang mengkatalisasi pemecahan urea). 

Namun, tidak semua enzim dinamai dengan cara ini, dan untuk mengurangi kebingungan seputar nomenklatur enzim, sistem klasifikasi telah dikembangkan berdasarkan jenis reaksi yang dikatalisasi oleh enzim. 

Ada enam kategori utama dan reaksinya:

(1)oksidoreduktase, yang terlibat dalam transfer elektron;

(2)transferases, yang mentransfer suatu kelompok kimia dari satu zat ke zat lain; 

(3)hidrolase, yang membelah substrat dengan penyerapan molekul air (hidrolisis); 

(4)lyases, yang membentuk ikatan rangkap dengan menambah atau menghilangkan kelompok kimia; 

(5)isomerase, yang mentransfer grup dalam molekul untuk membentuk isomer; dan

(6)ligases, atau synthetases, yang memadukan pembentukan berbagai ikatan kimia dengan pemecahan ikatan pirofosfat dalam adenosin trifosfat atau nukleotida serupa .

5 dari 7 halaman

Dalam kebanyakan reaksi kimia, ada penghalang energi yang harus diatasi agar reaksi terjadi. Penghalang ini mencegah molekul kompleks seperti protein dan asam nukleat dari degradasi secara spontan, dan karena itu diperlukan untuk pelestarian kehidupan. 

Ketika perubahan metabolik diperlukan dalam sel, molekul tertentu yang kompleks ini harus dipecah, dan penghalang energi ini harus diatasi. Panas dapat menyediakan energi tambahan yang dibutuhkan (disebut energi aktivasi ), tetapi kenaikan suhu akan membunuh sel. 

Alternatifnya adalah dengan menurunkan tingkat energi aktivasi melalui penggunaan katalis.

Ini adalah peran yang dimainkan oleh enzim. Mereka bereaksi dengan substrat untuk membentuk kompleks perantara — "keadaan transisi" - yang membutuhkan lebih sedikit energi untuk melanjutkan reaksi. 

Senyawa antara yang tidak stabil dengan cepat terurai membentuk produk reaksi, dan enzim yang tidak berubah bebas bereaksi dengan molekul substrat lainnya. 

Hanya bagian tertentu dari enzim, yang disebut situs aktif, berikatan dengan media. Situs aktif adalah alur atau saku yang dibentuk oleh pola lipat protein.

Struktur tiga dimensi ini, bersama dengan sifat kimia dan listrik dari asam amino dan kofaktor dalam situs aktif, hanya memungkinkan substrat tertentu untuk mengikat ke situs, sehingga menentukan kekhususan enzim.

Sintesis dan aktivitas enzim juga dipengaruhi oleh kontrol dan distribusi genetik dalam sel. Beberapa enzim tidak diproduksi oleh sel-sel tertentu, dan yang lain terbentuk hanya jika diperlukan. 

Enzim tidak selalu ditemukan seragam di dalam sel, seringkali mereka terkotak dalam nukleus, pada membran sel, atau dalam struktur subselular. Tingkat sintesis dan aktivitas enzim lebih lanjut dipengaruhi oleh hormon, neurosekresi, dan bahan kimia lain yang memengaruhi lingkungan internal sel.

6 dari 7 halaman

Karena enzim tidak dikonsumsi dalam reaksi yang dikatalisasi dan dapat digunakan berulang-ulang, hanya diperlukan sedikit sekali enzim untuk mengkatalisasi suatu reaksi. 

Molekul enzim khas dapat mengkonversi 1.000 molekul substrat per detik. Laju reaksi enzimatik meningkat dengan meningkatnya konsentrasi substrat, mencapai kecepatan maksimum ketika semua lokasi aktif molekul enzim terlibat. 

Enzim kemudian dikatakan jenuh, laju reaksi ditentukan oleh kecepatan di mana situs aktif dapat mengubah substrat menjadi produk.

Aktivitas enzim dapat dihambat dengan berbagai cara. Kompetitif penghambatan terjadi ketika molekul yang sangat mirip dengan molekul substrat berikatan dengan situs aktif dan mencegah pengikatan substrat yang sebenarnya.

Penisilin, misalnya, adalah inhibitor kompetitif yang menghambat situs aktif enzim banyak bakteri yang digunakan untuk membangun dinding sel mereka.

Penghambatan nonkompetitif terjadi ketika inhibitor berikatan dengan enzim di lokasi selain situs aktif. Dalam beberapa kasus penghambatan nonkompetitif, inhibitor dianggap mengikat enzim sedemikian rupa sehingga secara fisik memblokir situs aktif normal. 

Dalam kasus lain, pengikatan inhibitor diyakini mengubah bentuk molekul enzim, sehingga merusak situs aktifnya dan mencegahnya bereaksi dengan substratnya. Jenis penghambatan nonkompetitif ini disebut penghambatan alosterik; tempat di mana inhibitor berikatan dengan enzim disebut situs alosterik. 

Seringkali, produk akhir dari jalur metabolisme berfungsi sebagai inhibitor alosterik pada enzim jalur sebelumnya. Penghambatan enzim oleh produk dari jalurnya adalah bentuk umpan balik negatif.

Kontrol alosterik dapat melibatkan stimulasi aksi enzim serta penghambatan. Molekul aktivator dapat terikat ke situs alosterik dan menginduksi reaksi di situs aktif dengan mengubah bentuknya agar sesuai dengan substrat yang tidak dapat menginduksi perubahan dengan sendirinya.

Aktivator umum termasuk hormon dan produk dari reaksi enzimatik sebelumnya. Stimulasi dan penghambatan alosterik memungkinkan produksi energi dan bahan oleh sel ketika mereka dibutuhkan dan menghambat produksi ketika pasokan memadai.

7 dari 7 halaman

Ada ribuan enzim dalam tubuh manusia, berikut ini beberapa contohnya:

• Lipase - sekelompok enzim yang membantu mencerna lemak di usus.
• Amylase - membantu mengubah pati menjadi gula. Amilase ditemukan dalam air liur.
• Maltase - juga ditemukan dalam air liur; memecah gula maltosa menjadi glukosa. Maltosa ditemukan dalam makanan seperti kentang, pasta, dan bir.
• Tripsin - ditemukan di usus kecil, memecah protein menjadi asam amino.
• Laktase - juga ditemukan di usus kecil, memecah laktosa, gula dalam susu, menjadi glukosa dan galaktosa.
• Acetylcholinesterase - memecah neurotransmitter acetylcholine di saraf dan otot.
• Helicase - mengurai DNA.
• DNA polimerase - mensintesis DNA dari deoksiribonukleotida.